Brenda Schulman, Direktorin am Max-Planck-Institut für Biochemie auf dem Campus Martinsried bei München, wurde zum ausländischen Mitglied der Royal Society in London, Großbritannien gewählt. Schulman wird damit für ihre bahnbrechende Arbeit an molekularen Maschinerien gewürdigt, mit denen Zellen unerwünschte Proteine markieren und zerstören können. Ein System mit weitreichenden Auswirkungen auf das Verständnis von Krebs, neurodegenerative und anderen Krankheiten.
Die Royal Society hat Brenda Schulman, Leiterin der Abteilung „Molekulare Maschinen und Signalübertragung“ am Max-Planck-Institut für Biochemie, zum neuen ausländischen Mitglied gewählt. Die 1660 gegründete Gesellschaft ist eine der ältesten und renommiertesten wissenschaftlichen Akademien der Welt, die sich der höchsten Qualität der Wissenschaft und deren Nutzung zum Wohle der Menschheit verschrieben hat. Ihre Aufgabe besteht darin, wissenschaftliche Spitzenleistungen anzuerkennen, zu fördern und zu unterstützen.
Brenda Schulman, Leiterin der Abteilung „Molekulare Maschinen und Signalübertragung“ am Max-Planck-Institut für Biochemie, beschäftigt sich seit fast drei Jahrzehnten mit Forschungsfragen zu: Wie entscheiden Zellen, welche Proteine sie behalten und welche sie beseitigen? Und wie führen sie diesen Abbau schnell und präzise durch? Gemeinsam mit ihrem Team nutzt Schulman interdisziplinäre Ansätze, um molekulare Signalwege und Mechanismen aufzudecken, die zelluläre Signale mit den Abbau-Maschinerien der Proteine verknüpfen.
Zellen nutzen ein kleines Protein namens Ubiquitin als molekulare Markierung. Wird es an ein anderes Protein gebunden, kann es dieses Protein zum Abbau markieren oder dessen Funktion verändern. Dieser Markierungsprozess wird durch eine Kaskade von Enzymen ausgeführt. Welche Proteine markiert werden und zu welchem Zweck, hängt davon ab, welche der über 600 verschiedenen Enzyme zu einem bestimmten Zeitpunkt oder an einem bestimmten Ort in einer Zelle aktiv sind. Fehler in diesem Enzymsystem verursachen zahlreiche Krankheiten, darunter Krebs, neurodegenerative Erkrankungen und Entwicklungsstörungen.
Schulman und ihr Team haben herausgefunden, wie viele dieser Markierungsenzyme ihre Zielproteine erkennen und Ubiquitin an sie anlagern. Das Verständnis dieser Mechanismen ist entscheidend, um zu entschlüsseln, wie Zellen ihre Ordnung aufrechterhalten und was bei Krankheiten nicht richtig funktioniert. Es bildet zudem die Grundlage für eine vielversprechende neue Klasse von Medikamenten, die den zelleigenen Proteinabbau-Mechanismus nutzen, um krankheitsverursachende Proteine zu eliminieren – ein Ansatz, der als zielgerichteter Proteinabbau bekannt ist.